logo

Proteiinid on vajalikud inimese rakkude ehitamiseks, selle liig ei säilitata kehas, nagu liigsed süsivesikud ja rasvad. Rakkude toitmine aitab valgul säilitada metabolismi nõutaval tasemel.

Valk on aminohapete ahel, mis laguneb seedesüsteemi ja siseneb vere. Kõiki aminohappeid ei sünteesi inimkeha, seega on vajalik, et toit sisaldaks valgutooteid.

Mis on seotud valgu toiduga? Need on peamiselt taimset ja loomset päritolu tooted, millel on ainult looduslikud tooted. Nn "liha" lahja pooltoodetes - vorstides, vorstides ja muudes - ei ole peaaegu mingit valku, enamasti ainult kiiret süsivesikuid.

Proteiinitoit, kohustuslike igapäevaste toitude hulka kuuluvate toodete loetelu.

Isik peab sööma:

  • Kana liha.
  • Munad kanad.
  • Veiseliha
  • Piim
  • Juust.
  • Talujuust.
  • Sealiha.
  • Küülik.
  • Päevalilleseemned.
  • Krevetid, vähid, krabid.
  • Tatar.
  • Punane kala.
  • Tall.
  • Läätsed
  • Pähklid.
  • Oad.
  • Hirss.
  • Soja.
  • Almond
  • Maapähklid.
  • Sturgeon kaaviar.

Kuidas ühendada toitu:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Oravad on mis

Valgud on orgaanilised ained, mis mängivad inimese rakkude, elundite, kudede ja hormoonide ja ensüümide sünteesi ehitusmaterjalina. Nad vastutavad paljude kasulike funktsioonide eest, mille ebaõnnestumine põhjustab elu katkestusi, samuti moodustavad ühendid, mis tagavad immuunsuse resistentsuse nakkuste suhtes. Valgud koosnevad aminohapetest. Kui neid kombineeritakse erinevates järjestustes, tekib rohkem kui miljon erinevat keemilist ainet. Nad on jagatud mitmeks rühmaks, mis on inimesele võrdselt olulised.

Valgutooted aitavad kaasa lihasmassi kasvule, mistõttu kulturistid küllastavad oma dieeti valgu toiduga. See sisaldab vähe süsivesikuid ja seega madalat glükeemilist indeksit, mistõttu on see kasulik diabeetikutele. Toitumine soovitab tervisliku inimese söömist 0,75 - 0,80 g. kvaliteedikomponent 1 kg kaalu kohta. Vastsündinu kasvuks on vaja kuni 1,9 grammi. Valkude vähesus põhjustab siseorganite elutähtsate funktsioonide katkemist. Lisaks häiritakse metabolismi ja areneb lihaste atroofia. Seetõttu on valgud väga tähtsad. Uurime neid üksikasjalikumalt, et õigesti tasakaalustada teie dieeti ja luua täiuslik menüü kehakaalu langetamiseks või lihasmassi saamiseks.

Natuke teooriat

Ideaalse näitaja saavutamisel ei tea igaüks, millised valgud on, kuigi nad edendavad aktiivselt madala süsinikusisaldusega dieeti. Et vältida valkude toidu kasutamisel esinevaid vigu, uurige, mis see on. Valk või valk on suure molekulmassiga orgaaniline ühend. Need koosnevad alfa-hapetest ja peptiidsidemete abil on nad ühendatud ühes ahelas.

Kompositsioon sisaldab 9 asendamatut aminohapet, mida ei sünteesita. Nende hulka kuuluvad:

Sisaldab ka 11 olulist aminohapet ja teisi, mis mängivad ainevahetuses rolli. Kuid kõige olulisemad aminohapped on leutsiin, isoleutsiin ja valiin, mida tuntakse kui BCAA-d. Mõelge nende eesmärgile ja allikatele.

Nagu näeme, on iga aminohape oluline lihaste energia moodustamisel ja säilitamisel. Et tagada kõikide funktsioonide ebaõnnestumine, tuleb need igapäevases toidus lisada toidulisandina või loodusliku toiduna.

Kui palju aminohappeid on vaja, et keha korralikult töötaks?

Kõik need valguühendid sisaldavad fosfori, hapniku, lämmastiku, väävli, vesiniku ja süsiniku koostises. Seetõttu on täheldatud positiivset lämmastiku tasakaalu, mis on vajalik kaunite leevenduslihaste kasvuks.

Huvitav Inimelu protsessis kaob valkude osakaal (umbes 25 - 30 grammi). Seetõttu peavad nad alati olema inimese poolt tarbitud toidus.

Valke on kahte tüüpi: taimsed ja loomad. Nende identiteet sõltub elundite ja kudede päritolust. Esimene rühm hõlmab sojatoodetest, pähklitest, avokaadodest, tatarist, sparglitest saadud valke. Ja teisele - munadest, kala, liha ja piimatoodetest.

Valgu struktuur

Et mõista, mida valk koosneb, on vaja nende struktuuri üksikasjalikult uurida. Ühendid võivad olla primaarsed, sekundaarsed, tertsiaarsed ja kvaternaarsed.

  • Esmane. Selles ühendatakse aminohapped järjestikku ja määratakse valgu tüüp, keemilised ja füüsikalised omadused.
  • Sekundaarne on polüpeptiidahela vorm, mille moodustavad imino- ja karboksüülrühmade vesiniksidemed. Kõige tavalisem alfa-heeliks ja beeta struktuur.
  • Tertsiaarne on beeta-struktuuride, polüpeptiidahelate ja alfa-heeliksi asukoht ja vaheldumine.
  • Kvaternaari moodustavad vesiniksidemed ja elektrostaatilised koostoimed.

Valkude koostist esindavad kombineeritavad aminohapped erinevates kogustes ja järjekorras. Vastavalt struktuuri tüübile võib neid jagada kahte rühma: lihtsad ja komplekssed, mis sisaldavad mitte-aminohappe rühmi.

See on oluline! Need, kes tahavad kaalust alla võtta või parandada oma füüsilist vormi, soovitavad toitumisspetsialistidel valgurikaste toitude söömist. Nad leevendavad püsivalt nälga ja kiirendavad ainevahetust.

Lisaks ehitusfunktsioonile on valkudel mitmeid muid kasulikke omadusi, mida arutatakse edasi.

Ekspertarvamus

Ma tahan selgitada valkude kaitsva, katalüütilise ja regulatiivse funktsiooni kohta, sest see on üsna keeruline teema.

Enamikul ainetel, mis reguleerivad keha elutähtsat aktiivsust, on valgu loomus, see tähendab, et see koosneb aminohapetest. Proteiinid sisalduvad absoluutselt kõigi ensüümide struktuuris - katalüütilistes ainetes, mis tagavad kehas täiesti kõigi biokeemiliste reaktsioonide normaalse kulgemise. Ja see tähendab, et ilma nendeta on energia vahetamine ja isegi rakkude ehitamine võimatu.

Valgud koosnevad hüpotalamuse ja hüpofüüsi hormoonidest, mis omakorda reguleerivad kõigi sisemiste näärmete tööd. Pankrease hormoonid (insuliin ja glükagoon) on struktuuris peptiidid. Seega on valkudel otsene mõju ainevahetusele ja paljudele keha füsioloogilistele funktsioonidele. Ilma nendeta on üksikisiku kasv, paljunemine ja isegi normaalne tegevus võimatu.

Lõpuks seoses kaitsefunktsiooniga. Kõigil immunoglobuliinidel (antikehadel) on valgu struktuur. Ja nad pakuvad humoraalset immuunsust, st kaitsevad keha nakkuste eest ja aitavad mitte haigestuda.

Valgu funktsioonid

Kulturistid on huvitatud peamiselt kasvufunktsioonist, kuid lisaks sellele täidavad valgud palju rohkem ülesandeid, mitte vähem olulisi:

Teisisõnu, valk on kogu kehatöö jaoks reservi allikas. Kui tarbitakse kõik süsivesikute reservid, hakkab valk lagunema. Seetõttu peaksid sportlased arvestama kvaliteetse valgu tarbimisega, mis aitab lihaseid ehitada ja tugevdada. Peaasi on see, et tarbitud aine koostis sisaldas kogu essentsiaalsete aminohapete kogumit.

See on oluline! Valkude bioloogiline väärtus tähistab nende kogust ja keha assimilatsiooni kvaliteeti. Näiteks muna puhul on koefitsient 1 ja nisu puhul 0,54. See tähendab, et esimesel juhul võrdsustatakse neid kaks korda rohkem kui teises.

Kui valk siseneb inimkehasse, hakkab see lagunema aminohapete ja seejärel vee, süsinikdioksiidi ja ammoniaagi seisundiks. Pärast seda liiguvad nad vere kaudu ülejäänud kudedesse ja elunditesse.

Valgu toit

Oleme juba leidnud, millised valgud on, kuid kuidas neid teadmisi praktikas rakendada? Ei ole vaja oma struktuuridesse sattuda, et saavutada soovitud tulemust (kaalust alla võtta või kaalu suurendamiseks), piisab lihtsalt sellest, millist toitu vajate süüa.

Valgu menüü koostamiseks kaaluge suure koostisosaga toodete tabelit.

Pöörake tähelepanu õppimise kiirusele. Mõned imenduvad organismide poolt lühikese aja jooksul, samas kui teised on pikemad. See sõltub valgu struktuurist. Kui nad korjatakse munadest või piimatoodetest, lähevad nad kohe õigetesse organitesse ja lihastesse, sest need sisalduvad üksikute molekulide kujul. Pärast kuumtöötlemist on väärtus veidi vähenenud, kuid mitte kriitiline, nii et sa ei pea toores toitu sööma. Liha kiud on halvasti töödeldud, sest algselt on nad mõeldud tugevuse arendamiseks. Cooking lihtsustab assimilatsiooniprotsessi, kuna kõrgetel temperatuuridel töötlemise ajal hävitatakse kiudude ristlõiked. Kuid isegi sel juhul toimub täielik imendumine 3 - 6 tunni pärast.

Huvitav Kui teie eesmärk on ehitada lihaseid, süüa valgu toitu tund enne treeningut. Sobivad kana- või kalkunirind, kala ja piimatooted. Seega suurendate harjutuste tõhusust.

Ärge unustage ka köögiviljatoitu. Suur kogus ainet leidub seemnetes ja kaunviljades. Kuid nende väljavõtmiseks peab keha kulutama palju aega ja vaeva. Seenekomponenti on kõige raskem seedida ja assimileerida, kuid soja saavutab oma eesmärgi kergesti. Kuid sojaoad üksi ei piisa, et kogu keha töötaks, tuleb see kombineerida loomse päritoluga kasulike omadustega.

Valgu kvaliteet

Valkude bioloogilist väärtust saab vaadelda erinevatest nurkadest. Keemiline vaatepunkt ja lämmastik, mida oleme juba uurinud, kaaluvad teisi näitajaid.

  • Aminohapete profiil tähendab, et toidust saadud valgud peavad vastama juba kehas olevatele valkudele. Vastasel juhul on süntees katkenud ja see viib valguühendite lagunemiseni.
  • Säilitusainetega ja intensiivse kuumtöötluse läbinud toitudel on vähem kättesaadavaid aminohappeid.
  • Proteiinid lagundatakse kiiremini või aeglasemalt, sõltuvalt valgu lagunemisest lihtsateks komponentideks.
  • Valgu kasutamine on näitaja sellest ajast, mil moodustunud lämmastik jääb kehasse ja kui palju kokkuvõttes saadakse seeditav valk.
  • Tõhusus sõltub sellest, kuidas koostisosa on mõjutanud lihasmassi suurenemist.

Samuti tuleb märkida aminohapete koostise valgu neeldumise taset. Oma keemilise ja bioloogilise väärtuse tõttu on võimalik kindlaks teha optimaalse valguallikaga tooted.

Vaatleme sportlase toitumisalasse kuuluvate komponentide nimekirja:

Nagu näeme, on lihaste parandamiseks tervislik menüüs ka süsivesikute toit. Ärge loobuge kasulikest komponentidest. Ainult valkude, rasvade ja süsivesikute õige tasakaalu korral ei tunne keha stressi ja seda parendatakse.

See on oluline! Toidus peaks domineerima taimset päritolu valke. Nende suhe loomadega on 80% kuni 20%.

Et saada maksimaalset kasu valgutoidust, ärge unustage nende kvaliteeti ja imendumise kiirust. Püüdke tasakaalustada toitu nii, et keha oleks küllastunud kasulike mikroelementidega ja ei kannata vitamiinide ja energia puudulikkust. Ülaltoodust järeldub, et peate hoolitsema õige ainevahetuse eest. Selleks proovige pärast õhtusööki kohandada toitu ja süüa valgu toitu. Nii hoiatad teid öiseid suupisteid ja see mõjutab soodsalt teie figuuri ja tervist. Kui sa tahad kaalust alla võtta, süüa madala rasvasisaldusega kodulinde, kala ja piimatooteid.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. Oravad

Valgud on kõrgmolekulaarsed orgaanilised ühendid, mis koosnevad peptiidsidemega pika ahelaga ühendatud aminohappejääkidest.

Elusorganismide valkude koostis sisaldab ainult 20 tüüpi aminohappeid, mis kõik kuuluvad alfa-aminohapetesse ning valkude aminohappeline koostis ja nende omavaheline ühendamise järjekord määratakse elusorganismi individuaalse geneetilise koodi järgi.

Valkude üheks tunnuseks on nende võime spontaanselt moodustada ruumilisi struktuure, mis on iseloomulikud ainult sellele konkreetsele valgule.

Nende struktuuri iseloomu tõttu võivad valgud omada erinevaid omadusi. Näiteks lahustuvad valgud, millel on globulaarne kvaternaarne struktuur, eriti munakana-valk, vees, moodustades kolloidseid lahuseid. Fibrillaarse kvaternaarse struktuuriga valgud ei lahustu vees. Eriti fibrillaarseid valke moodustavad küüned, juuksed, kõhre.

Valkude keemilised omadused

Hüdrolüüs

Kõik valgud on võimelised reageerima hüdrolüüsile. Valkude täieliku hüdrolüüsi korral moodustub a-aminohapete segu:

Valk + nH2O => a-aminohapete segu

Denaturatsioon

Valgu sekundaarseid, tertsiaarseid ja kvaternaarseid struktuure hävitatakse ilma selle esmast struktuuri hävitamata. Valgu denatureerimine võib toimuda naatriumi, kaaliumi või ammooniumsoolade lahuste toimel - selline denatureerimine on pöörduv:

Denaturatsiooniprotsess kiirguse (näiteks kuumutamise) või raskmetallide sooladega töötlemise valguna on pöördumatu:

Näiteks on munade kuumtöötlemisel nende valmistamise käigus täheldatud valgu pöördumatut denatureerimist. Muna valgu denatureerimise tulemusena kaob kolloidlahuse moodustumisega vees lahustumise võime.

Kvaliteetsed valgu reaktsioonid

Biureti reaktsioon

Kui valku sisaldavale lahusele lisatakse 10% naatriumhüdroksiidi lahus ja seejärel väike kogus 1% vasksulfaadi lahust, ilmub violetne värvus.

valgu lahus + NaOH(10% rr) + CuSO4 = violetne värv

Ksantoproteiini reaktsioon

valgu lahused kontsentreeritud lämmastikhappega keetmisel kollaseks:

valgu lahus + HNO3 (konts.) => kollane värvimine

Valkude bioloogilised funktsioonid

On vaja teada:

Lisage kommentaar Tühista vastus

  • EGE ülesannete lahendus pangast FIPI (29)
  • Eksamiks valmistumise teooria (57)
  • Eksami tegelike ülesannete lahendamine 2018. aasta vormis (44)
  • Eksamile kasulikud võrdlusmaterjalid (7)
  • Eksamiks valmistumise temaatilised ülesanded (44)
  • Koolitusvõimalused eksamiks valmistumiseks (6)

Täielik ettevalmistus eksamiks

© Sergey Shirokopoyas, 2015–2018. Kõik õigused kaitstud.

Klasside taotlemine

Teie soovitused

Reeglid teabe uuesti trükkimiseks veebisaidilt Teadus teile

Kallid külastajad!
Kui kasutate veebisaidilt TUNNUSTAMISE KOHUSTUS!
Selles dokumendis saate teada, millistel tingimustel saate oma veebilehel kasutada teaduse veebisaidi materjale (scienceforyou.ru) oma ressurssidel, uudiskirjades jne.

Teil on vabadus kasutada mis tahes dokumente enda jaoks, järgides järgmisi tingimusi:

TÄHELEPANU: koopia saidi pildist hariduse diplomitega.
1. Kordustrükis avaldatakse autori täielik nimi ja muud andmed.

2. Materjalide kordustrükkimise ajal autori kohta teabe moonutamine on keelatud!

3. Loengu või artikli sisu kordustrükkide ajal ei tohiks muuta. Kõik saidil avaldatud õppetunnid ja artiklid peaksid olema kordustrükitud. Teil ei ole õigust lõigata, parandada või muul viisil muuta saidilt võetud materjale.

4. Iga kordustrükitud materjali lõpus peate lisama lingi Scienceforyou.ru-le, link saidile peab olema toimiv (klõpsates peab isik minema materjali autorile).

5. Kõiki saidil esitatud dokumente ja materjale ei saa kasutada ärilistel eesmärkidel. Keelatud on ka õppetundidele ja artiklitele juurdepääsu keelamine!

http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

Oravad

Valgud (valgud, polüpeptiidid [1]) on suure molekulmassiga orgaanilised ained, mis koosnevad ahelaga seotud alfa-aminohappe peptiididest. Elusorganismides määrab proteiinide aminohapete koostis geneetilise koodi, sünteesil kasutatakse enamasti 20 standardse aminohapet. Paljud nende kombinatsioonid pakuvad mitmesuguseid valgu molekuli omadusi. Lisaks allutatakse valgu koostises olevad aminohapped sageli translatsioonijärgsetele modifikatsioonidele, mis võivad tekkida enne, kui valk hakkab oma funktsiooni täitma, ja selle "raku" ajal. Elusorganismides moodustavad mitmed valgumolekulid kompleksseid komplekse, näiteks fotosünteesikompleksi.

Valkude funktsioonid elusorganismide rakkudes on mitmekesisemad kui teiste biopolümeeride - polüsahhariidide ja DNA funktsioonid. Seega katalüüsivad ensüümvalgud biokeemiliste reaktsioonide kulgu ja mängivad olulist rolli ainevahetuses. Mõned valgud täidavad struktuurset või mehaanilist funktsiooni, moodustades tsütoskeleti, mis toetab raku kuju. Valgud mängivad olulist rolli rakusignalisatsioonisüsteemides, immuunvastustes ja rakutsüklis.

Valgud on loomade ja inimeste toitumise oluline osa (peamised allikad: liha, linnuliha, kala, piim, pähklid, kaunviljad, terad; vähemal määral: köögiviljad, puuviljad, marjad ja seened), kuna kõik vajalikud aminohapped ja Mõned neist pärinevad valgutoidust. Lõhustamisprotsessis hävitavad ensüümid tarbitud valgud aminohapeteks, mida kasutatakse keha valkude biosünteesil või mis lagunevad edasi energia saamiseks.

Esimese valgu, insuliini aminohappejärjestuse määramine valgu sekveneerimise teel tõi 1988. aastal Nobeli keemia Nobeli preemia Frederick Sengerile. Hemoglobiini ja müoglobiini valkude esimesed kolmemõõtmelised struktuurid saadi vastavalt röntgendifraktsiooniga vastavalt Max Perutz ja John Kendru 1958. aastal [2] [3], mille puhul nad said 1962. aastal Nobeli keemia auhinna.

Sisu

Õppeajalugu

Proteiinid eraldati 18. sajandil eraldi bioloogiliste molekulide klassiks Prantsuse keemiku Antoine Furcroy ja teiste teadlaste töö tulemusena, kus täheldati valkude koaguleerumist (denatureerimist) soojuse või hapete mõjul. Sel ajal uuriti selliseid valke nagu albumiin (munavalge), fibriin (vere valk) ja nisuterade gluteen. Hollandi keemik Gerrit Mulder analüüsis valkude koostist ja esitas hüpoteesi, et peaaegu kõigil valkudel on sarnane empiiriline valem. Mõistet „valk”, mis viitab sellistele molekulidele, tegi 1838. aastal Rootsi keemik Jacob Berzelius [4]. Mulder määras ka valkude lagunemissaadused - aminohapped ja ühele neist (leutsiin) määras väikeses osas vigadest molekulmassi - 131 daltonit. 1836. aastal tegi Mulder esimese valgu keemilise struktuuri mudeli. Radikaalide teooria põhjal sõnastas ta valgu koostise minimaalse struktuuriüksuse kontseptsiooni, C16H24N4O5, mida nimetati "valguks" ja teooriat "valgu teooria" [5]. Uute andmete kogumise tõttu valkude kohta hakati teooriat korduvalt kritiseerima, kuid kuni 1850. aastate lõpuni peeti seda vaatamata kriitikale üldiselt vastuvõetavaks.

XIX sajandi lõpuks uuriti enamikku valkude osaks olevatest aminohapetest. 1894. aastal esitas saksa füsioloog Albrecht Kossel teooria, et see on aminohapped, mis on valkude põhilised struktuurielemendid [6]. 20. sajandi alguses tõestas Saksa keemik Emil Fisher katseliselt, et valgud koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkidest. Ta viis läbi ka valgu aminohappejärjestuse esimese analüüsi ja selgitas proteolüüsi nähtust.

Kuid valkude keskset rolli organismides ei tunnistatud enne 1926. aastat, mil Ameerika keemik James Sumner (hiljem Nobeli preemia võitja) näitas, et ensüüm ureaas on valk [7].

Puhtate valkude isoleerimise raskused raskendasid nende uurimist. Seetõttu viidi läbi esimesed uuringud, kasutades neid polüpeptiide, mida saab puhastada suurtes kogustes, st verevalkudega, kanamunadega, mitmesuguste toksiinidega ja ka pärast loomade tapmist sekreteeritavate seedetrakti / metaboolsete ensüümidega. 1950. aastate lõpus, Armor Hot Dog Co. oli võimeline puhastama ühe kilogrammi veiste kõhunäärme ribonukleaasi A, mis on saanud paljude teadlaste eksperimentaalseks objektiks.

William Astbury soovitas 1933. aastal ideed, et valkude sekundaarne struktuur on aminohapete vaheliste vesiniksidemete moodustumise tulemus, kuid Linus Paulingit peetakse esimeseks teadlaseks, kes ennustab edukalt valkude sekundaarstruktuuri. Hiljem andis Walter Cauzman Kai Linderstrom-Langi tööle tugeva panuse proteiinide tertsiaarse struktuuri moodustamise seaduste ja hüdrofoobse interaktsiooni rolli mõistmisse selles protsessis. 1949. aastal määratles Fred Sanger insuliini [8] aminohappejärjestust, näidates, et valgud on aminohapete lineaarsed polümeerid, mitte nende hargnenud ahelad (nagu mõned suhkrud), kolloidid või tsükloolid. Esimesed valgustruktuurid, mis põhinevad röntgendifraktsioonil üksikute aatomite tasemel, saadi 1960ndatel ja NMR-il 1980. aastatel. 2006. aastal sisaldas Protein Data Bank umbes 40 000 valgu struktuuri.

21. sajandil on valkude uurimine nihkunud kvalitatiivselt uuele tasemele, kui uuritakse mitte ainult individuaalseid puhastatud valke, vaid ka paljude üksikute rakkude, kudede või organismide valkude arvu ja post-translatsioonimuutuste samaaegset muutust. Seda biokeemia valdkonda nimetatakse proteoomiks. Bioinformaatika meetodite abil sai võimalikuks mitte ainult röntgenstruktuuri andmete töötlemine, vaid ka selle aminohappejärjestusel põhineva valgu struktuuri prognoosimine. Praegu läheneb suurte valkukomplekside krüoelektronmikroskoopia ja väikeste valkude ja suurte valkude domeenide prognoosimine arvutiprogrammide abil täpselt struktuuridele aatomitasandil.

Omadused

Valgu suurust saab mõõta aminohapete või daltonite (molekulmass) arvus, sagedamini tänu molekuli suhteliselt suurele suurusele tuletatud ühikutes, kilodaltonites (kDa). Pärmvalgud koosnevad keskmiselt 466 aminohappest ja nende molekulmass on 53 kDa. Suurim praegu teadaolev valk - titiin - on lihaste sarkoomide komponent; selle erinevate isovormide molekulmass varieerub vahemikus 3000 kuni 3700 kDa, see koosneb 38 138 aminohappest (inimese lihaste soliuses [9]).

Valgud on amfoteersed polüelektrolüüdid (polüampolüüdid), samas kui lahuses ioniseerimiseks võimelised rühmad on happeliste aminohapete (asparagiin- ja glutamiinhapped) külgahelate karboksüüljäägid ja aluseliste aminohapete külgahelate lämmastikku sisaldavad rühmad (peamiselt lüsiini e-aminorühm ja CNH amidiinrühm). (NH2a) arginiin, mõnevõrra vähemal määral, imidasooli histidiini jääk) Proteiine kui polüampolüüte iseloomustab isoelektriline punkt (pI) - pH-keskkonna happesus, milles selle valgu molekulidel ei ole elektrilaengut ja seega ei liigu nad elektriväljas (näiteks elektroforeesi ajal). PI väärtuse määrab happeliste ja aluseliste aminohappejääkide suhe valgus: aluselise aminohappe jääkide arvu suurenemine antud valgus viib pI suurenemisele; happeliste aminohappejääkide arvu suurenemine põhjustab pI väärtuse vähenemist.

Isoelektrilise punkti väärtus on iseloomulik valgu konstant. Valke, mille pI on väiksem kui 7, nimetatakse happeliseks, samas kui valke, mille pI on üle 7, nimetatakse põhiliseks. Üldiselt sõltub valgu pI sellest funktsioonist: enamiku selgroogsete kudede valkude isoelektriline punkt on vahemikus 5,5 kuni 7,0, kuid mõnel juhul on väärtused äärmuslikel aladel: näiteks pepsiini puhul, mis on väga happelise mao proteolüütiline ensüüm mahla pI

1 [10] ja salmin - protamiinvalgu puhul lõhepiim, mille tunnuseks on äärmiselt kõrge arginiini sisaldus, pI

12. Valgud, mis seonduvad fosfaatnukleiinhappe jääkidega elektrostatilise interaktsiooniga nukleiinhapetega, on sageli peamised valgud. Selliste valkude näiteks on histoonid ja protamiinid.

Valgud erinevad vees lahustuvuse astme poolest, kuid enamik valke lahustub selles. Lahustumatute hulka kuuluvad näiteks keratiin (valk, mis moodustab juuksed, imetajate juuksed, lindude suled jne) ja fibroiin, mis on osa siidist ja hobuseraudadest. Valgud on samuti jagatud hüdrofiilseteks ja hüdrofoobseteks. Enamik tsütoplasma, tuuma ja rakulise aine valke, sealhulgas lahustumatu keratiin ja fibroiin, on hüdrofiilsed. Enamik valke, mis on osa hüdrofoobsete membraanide lipiididega [11] interakteeruvate terviklike membraanvalkude bioloogilistest membraanidest, kuuluvad hüdrofoobsetesse (nendel valkudel on tavaliselt väikesed hüdrofiilsed saidid).

Denaturatsioon

Reeglina säilitavad valgud oma struktuuri ja seega nende füüsikalis-keemilisi omadusi, näiteks lahustuvust sellistes tingimustes nagu temperatuur ja pH, millele see organism on kohandatud [7]. Muutused nendes tingimustes, nagu näiteks valgu kuumutamine või töötlemine happe või leelisega, põhjustavad kvaternaarsete, tertsiaarsete ja sekundaarsete valgu struktuuride kadu. Valgu (või muu biopolümeeri) natiivse struktuuri kadumist nimetatakse denaturatsiooniks. Denaturatsioon võib olla täielik või osaline, pöörduv või pöördumatu. Kõige tuntum pöördumatu valgu denatureerimise juhtum igapäevaelus on kanamunade valmistamine, kui kõrge temperatuuri mõjul muutub vees lahustuv, läbipaistev ovalbumiini valk tihedaks, lahustumatuks ja läbipaistmatuks. Denaturatsioon on mõnel juhul pöörduv, näiteks vees lahustuvate valkude sadestamisel (sadestamisel), kasutades ammooniumisoolasid, ja seda kasutatakse meetodina nende puhastamiseks [12].

Lihtne ja keeruline valk

Lisaks peptiidahelatele sisaldab paljude valkude koostis mitte-aminohappe fragmente, vastavalt sellele kriteeriumile liigitatakse valgud kaheks suureks rühmaks - lihtsad ja komplekssed valgud (proteiidid). Antud valgud sisaldavad ainult aminohappeahelaid, komplekssed valgud sisaldavad ka mitte-aminohappe fragmente. Neid valkudeta fragmente komplekssete valkude koostises nimetatakse "proteesirühmadeks". Sõltuvalt proteesirühmade keemilisest iseloomust eristuvad järgmised klassid komplekssetest valkudest:

    Glykoproteiinid, mis sisaldavad proteesirühmas kovalentselt seotud süsivesikute jääke ja nende alaklassid, on proteoglükaanid, millel on mukopolüsahhariidi proteesirühmad. Seerumi või treoniini hüdroksürühmad on tavaliselt seotud süsivesikute jääkidega sideme moodustumisega. Enamik ekstratsellulaarseid valke, eriti immunoglobuliinid, on glükoproteiinid. Proteoglükaanides on süsivesikute osa

95%, on need rakuvälise maatriksi peamine komponent.

  • Lipoproteiinid, mis sisaldavad proteesina mittekovalentselt seotud lipiide. Apolipoproteiini valkude, neile seonduvate lipiidide moodustatud lipoproteiinid täidavad lipiidide transpordi funktsiooni.
  • Metalloproteiinid, mis sisaldavad mitte-hemiga koordineeritud metalliioone. Metalloproteiinide hulgas on valke, mis täidavad deponeerimise ja transportimise funktsioone (näiteks raua sisaldav ferritiin ja transferriin) ja ensüüme (näiteks tsinki sisaldav karboanhüdraas ja erinevad superoksiiddismutaasid, mis sisaldavad aktiivseid saite vaske, mangaani, rauda ja teisi metalle)
  • Nukoproteiinid, mis sisaldavad mittekovalentselt seotud DNA-d või RNA-d, eelkõige kromatiini, mille kromosoomid on moodustatud, on nukleoproteiin.
  • Fosforoproteiinid, mis sisaldavad proteesina kovalentselt seotud fosforhappe jääke. Esteri sideme moodustamine fosfaadiga hõlmab seriini või treoniini hüdroksüülrühmi, fosfoproteiinid on eelkõige piim kaseiin.
  • Kromoproteiinid on erinevate keemiliste omadustega värviliste proteesirühmadega kompleksvalkude kollektiivne nimetus. Nende hulka kuuluvad mitmesugused valgud, mis sisaldavad metalli sisaldavat porfüriini proteesirühma, mis täidavad erinevaid funktsioone - hemoproteiinid (hem-hemoglobiin, tsütokroomid jne sisaldavad valgud), klorofüllid; flavoproteiinid flaviinrühmaga jne.
  • Valgu struktuur

    Valgu molekulid on lineaarsed polümeerid, mis koosnevad a-L-aminohapetest (mis on monomeerid) ja mõnel juhul modifitseeritud aluselistest aminohapetest (kuigi modifikatsioonid toimuvad juba pärast valgu sünteesi ribosoomil). Teaduskirjanduses kasutatakse aminohapete tähistamiseks ühe- või kolmekohalisi lühendeid. Kuigi esmapilgul võib tunduda, et 20-liikmeliste aminohapete kasutamine enamikus valkudes piirab valgu struktuuride mitmekesisust, on tegelikult valikute arvu raske üle hinnata: ainult 5 aminohappe ahelas on see juba üle 3 miljoni ja 100 aminohappe ahelaga ning 100 aminohappe ahelaga. väike valk) võib olla esindatud enam kui 10 130 variandis. Valke, mille pikkus on 2 kuni mitu kümnet aminohappejääki, nimetatakse sageli peptiidideks, millel on suurem polümerisatsiooniaste - valgud, kuigi see jaotus on küllaltki suvaline.

    Kui valk moodustub a-aminorühma (-NH.) Interaktsiooni tulemusena2) üks aminohape teise aminohappe a-karboksüülrühmaga (-COOH) moodustab peptiidsidemeid. Valgu otsadeks on C- ja N-otsad (sõltuvalt sellest, millised terminaalsetest aminohapperühmadest on vabad: -COOH või -NH2, vastavalt). Ribosoomi valgu sünteesi ajal on C-otsaga seotud uued aminohapped, seetõttu antakse peptiidi või valgu nimi N-otsast lähtuvate aminohappejääkide loendamisega.

    Aminohapete järjestus valgus vastab antud valgu geenis sisalduvale informatsioonile. See informatsioon on esitatud nukleotiidide järjestuse kujul, kusjuures üks aminohape vastab kolme nukleotiidi DNA järjestusele - nn triplett või koodon. Milline aminohape vastab mRNA antud koodonile, määratakse geneetilise koodi järgi, mis võib erinevates organismides mõnevõrra erineda. Valkude süntees ribosoomidel toimub reeglina 20 aminohappest, mida nimetatakse standardiks [13]. Lahutatakse tripletid, mis kodeerivad aminohappeid DNA-s erinevates organismides 61 kuni 63 (st võimalike triplettide (4 3 = 64) hulgast, stoppkoodonite arv (1-3). Seetõttu on võimalik, et enamik aminohappeid võib kodeerida erinevate triplettide poolt. See tähendab, et geneetiline kood võib olla üleliigne või muul viisil degenereerunud. See tõestati lõpuks mutatsioonide analüüsi katses [14]. Geenikoodil, mis kodeerib erinevaid aminohappeid, on erinev degeneratsiooniaste (kodeeritud 1 kuni 6 koodonit), see sõltub selle aminohappe esinemissagedusest valkudes, välja arvatud arginiin [14]. Sageli ei ole kolmandas asendis olev alus spetsiifilisuse seisukohalt oluline, st üks aminohape võib olla esindatud nelja koodoniga, mis erinevad ainult kolmandast alusest. Mõnikord on erinevus puriin-pürimidiini eelistustes. Seda nimetatakse kolmanda baasi degeneratsiooniks.

    Selline kolmekordne kood tekkis evolutsiooniliselt varakult. Kuid erinevates evolutsioonilistes etappides esinevate organismide erinevuste olemasolu näitab, et see ei ole alati selline.

    Mõnede mudelite kohaselt eksisteeris kood alguses primitiivses vormis, kui väike arv koodoneid näitas suhteliselt väikest arvu aminohappeid. Täiendav koodoniväärtus ja rohkem aminohappeid võiks hiljem sisestada. Kõigepealt saab kasutada ainult kahte esimest neist kolmest alusest, et neid ära tunda [mis sõltub tRNA struktuurist].

    - B. Lewin. Genes, M: 1987, lk. 62.

    Homoloogsetel valkudel (eeldatavasti on ühine evolutsiooniline päritolu ja sageli sama funktsioon), näiteks erinevate organismide hemoglobiinidel, on ahela paljudes kohtades identsed, konservatiivsed aminohappejäägid. Teistes kohtades on erinevad aminohappejäägid, mida nimetatakse muutujaks. Vastavalt homoloogia astmele (aminohappejärjestuse sarnasus) on võimalik hinnata taksonite vahelist evolutsioonilist vahemaad, millesse võrreldavad organismid kuuluvad.

    Organisatsiooni tasemed

    Lisaks polüpeptiidi aminohappejärjestusele (primaarstruktuur) on valgu tertsiaarne struktuur, mis moodustub voltimisprotsessi ajal (kokkupandud, kokkuklapitavad), äärmiselt oluline. Kolmanda taseme struktuur moodustub madalamate struktuuride koostoime tulemusena. Valgu struktuuri on neli: [15]

    • Primaarne struktuur on polüpeptiidahela aminohappejärjestus. Primaarse struktuuri olulised tunnused on konservatiivsed motiivid - aminohapete kombinatsioonid, mis mängivad valgu funktsioonides võtmerolli. Konservatiivsed motiivid on säilinud liikide evolutsiooni protsessis, sageli on võimalik neilt teada tundmatu valgu funktsiooni.
    • Sekundaarne struktuur on polüpeptiidahela fragmendi kohalik järjestus, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega. Järgmised on valgu sekundaarse struktuuri kõige levinumad tüübid:
      • α-heeliksi - tihedad rullid molekuli pika telje ümber, üks spiraal on 3,6 aminohappejääki ja heeliksipikkus on 0,54 nm [16] (nii, et ühe aminohappejäägi kohta on 0,15 nm), stabiliseeritakse heeliks vesiniksidemetega. H- ja O-peptiidrühmad, mis on üksteisest eraldatud 4 lingiga. Heliiks on täielikult ehitatud ühe aminohapete stereoisomeeri tüübist (L). Kuigi see võib olla kas vasak- või parempoolne, domineerib valkudes parempoolne. Spiraal puruneb glutamiinhappe, lüsiini, arginiini elektrostaatiliste interaktsioonide poolt. Asparagiini, seriini, treoniini ja leutsiini jäägid, mis asuvad üksteise lähedal, võivad steeriliselt häirida spiraali moodustumist, proliini jäägid põhjustavad ahela paindumise ja samuti a-heeliksid.
      • β-lehed (kokkuklapitavad kihid) on mitmed siksakpolüpeptiidahelad, milles vesiniksidemed moodustuvad üksteisest suhteliselt kaugelt (0,347 nm ühe aminohappejäägi [16] kohta) primaarses struktuuris, aminohapetes või erinevates valguahelates, mitte aga tihedalt asetsevad. koht α-heeliksisse. Neid ahelaid juhivad tavaliselt N-otsad vastassuunas (paralleelne orientatsioon). Β-lehtede moodustamiseks on olulised aminohapete külgrühmade väikesed suurused, tavaliselt domineerivad glütsiin ja alaniin.
      • π-heeliks;
      • 310-spiraalid;
      • korrastamata fragmendid.
    • Tertsiaarne struktuur - polüpeptiidahela ruumiline struktuur (valgu moodustavate aatomite ruumiliste koordinaatide kogum). Struktuuriliselt koosneb sekundaarstruktuuri elementidest, mida stabiliseerivad eri tüüpi interaktsioonid, milles hüdrofoobsetel interaktsioonidel on otsustav roll. Osaleda kolmanda taseme struktuuri stabiliseerimisel:
      • kovalentsed sidemed (kahe tsüsteiinijäägi - disulfiidsildade vahel);
      • ioonsed sidemed aminohapete jääkide vastandlikult laetud külgrühmade vahel;
      • vesiniksidemed;
      • hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Ümbritsevate vesimolekulidega suhtlemisel kaldub valgu molekul kalduma nii, et aminohapete mittepolaarsed külgrühmad eraldatakse vesilahusest; molekuli pinnal on polaarsed hüdrofiilsed külgrühmad.
    • Kvaternaarne struktuur (või alaühik, domeen) - mitme polüpeptiidahela vastastikune paigutus ühe valgu kompleksi osana. Kvaternaarse valgu osaks olevad valgumolekulid moodustatakse ribosoomidel eraldi ja alles pärast sünteesi lõppu moodustavad ühise supramolekulaarse struktuuri. Valgu kvaternaarne struktuur võib hõlmata nii identseid kui ka erinevaid polüpeptiidahelaid. Sama tüüpi interaktsioonid osalevad kvaternaarse struktuuri stabiliseerimisel nagu tertsiaarse stabiliseerimisel. Supramolekulaarsed valgukompleksid võivad koosneda kümnetest molekulidest.

    Valgu keskkond

    Vastavalt üldisele struktuuri tüübile võib valke jagada kolme rühma:

    1. Fibrillaarsed valgud - moodustavad polümeerid, nende struktuur on tavaliselt väga regulaarne ja seda toetavad peamiselt erinevate ahelate vahelised koostoimed. Nad moodustavad mikrokiude, mikrotuubuleid, fibrilli, toetavad rakkude ja kudede struktuuri. Fibrillaarsed valgud hõlmavad keratiini ja kollageeni.
    2. Globulaarsed valgud on vees lahustuvad, molekuli üldine kuju on enam-vähem sfääriline. Glükulaarsete ja fibrillaarsete valkude seas eristatakse alarühmi. Näiteks, paremal pool pildil näidatud globulaarne valk, triosfosfaat-isomeraas, koosneb kaheksast a-heeliksist, mis paiknevad struktuuri välispinnal ja kaheksa paralleelset β-kihti struktuuri sees. Sarnase kolmemõõtmelise struktuuriga valke nimetatakse αβ-barreliteks (inglise keele barrelist) [17].
    3. Membraanvalgud - omavad domeene, mis läbivad rakumembraani, kuid osa neist ulatub membraanist rakkudevahelisse keskkonda ja raku tsütoplasmasse. Membraanvalgud toimivad retseptoritena, see tähendab, et nad edastavad signaale ja pakuvad ka erinevate ainete transmembraanset transporti. Valgu transporterid on spetsiifilised, igaüks läbib membraani kaudu ainult teatud molekule või teatud tüüpi signaali.

    Valkude struktuuri moodustamine ja säilitamine elusorganismides

    Valkude võime pärast denatureerimist taastada õige kolmemõõtmeline struktuur võimaldas oletusel, et kogu teave valgu lõpliku struktuuri kohta sisaldub selle aminohappejärjestuses. Praegu on üldtunnustatud teooria, et evolutsiooni tulemusena on stabiilsel valgu konformatsioonil minimaalne vaba energia võrreldes selle polüpeptiidi teiste võimalike konformatsioonidega [18].

    Kuid rakkudes on valkude rühm, mille funktsioon on tagada valkude struktuuri taastamine pärast kahjustust, samuti proteiinikomplekside loomine ja dissotsiatsioon. Neid valke nimetatakse chaperoniteks. Paljude šaperoonide kontsentratsioon rakus suureneb ümbritseva õhu temperatuuri järsu tõusu tõttu, seega kuuluvad nad Hsp gruppi (soojusšoki valgud) [19]. Kaperoonide normaalse toimimise tähtsust keha toimimiseks võib illustreerida a-kristall-chaperone näitel, mis on inimese silma läätse osa. Selle valgu mutatsioonid põhjustavad läätse hägustumist valgu agregatsiooni ja selle tulemusena katarakti tõttu [20].

    Valgu süntees

    Keemiline süntees

    Lühikesed valgud võib sünteesida keemiliselt, kasutades rühma meetodeid, mis kasutavad orgaanilist sünteesi - näiteks keemilist ligeerimist [21]. Enamik keemilise sünteesi meetodeid algab C-otsast N-otsa, erinevalt biosünteesist. Sel viisil saab sünteesida lühikese immunogeenset peptiidi (epitoop), mida kasutatakse antikehade tootmiseks loomadele süstimisel või hübriidi tootmisel; keemilist sünteesi kasutatakse ka teatud ensüümide inhibiitorite tootmiseks [22]. Keemiline süntees võimaldab sisestada kunstlikke aminohappeid, st aminohappeid, mida normaalsetes valkudes ei leidu - näiteks selleks, et kinnitada fluorestsentsmärgiseid aminohapete külgahelatele. Kuid keemilised sünteesimeetodid on ebaefektiivsed valgu pikkusega üle 300 aminohappe; Lisaks võib kunstlikel valkudel olla ebaregulaarne tertsiaarne struktuur ja kunstlike valkude aminohapetes ei ole translatsioonijärgseid modifikatsioone.

    Valgu biosüntees

    Universaalne viis: ribosomaalne süntees

    Valgud sünteesitakse elusorganismide poolt aminohapetest geenides kodeeritud informatsiooni alusel. Iga valk koosneb unikaalsest aminohappejärjestusest, mis määratakse selle valgu kodeeriva geeni nukleotiidjärjestusega. Geneetiline kood koosneb kolmest tähest koosnevatest sõnadest, mida nimetatakse koodoniteks; Iga koodon vastutab ühe aminohappe kinnitamise eest valgu suhtes: näiteks AUG kombinatsioon vastab metioniinile. Kuna DNA koosneb neljast nukleotiiditüübist, on võimalike koodonite koguarv 64; ja kuna valkudes kasutatakse 20 aminohapet, määravad paljud aminohapped rohkem kui ühe koodoniga. Valke kodeerivad geenid transkribeeritakse kõigepealt RNA polümeraaside kaudu messenger RNA (mRNA) valkude nukleotiidjärjestusesse.

    Prokarüootides saab ribosoomide abil mRNA lugeda valkude aminohappejärjestuseks vahetult pärast transkriptsiooni, samas kui eukarüootides transporditakse see tuumast tsütoplasma, kus ribosoomid asuvad. Prokarüootides on valgu sünteesi kiirus kõrgem ja võib ulatuda 20 aminohappeni sekundis [23].

    Valgu sünteesi protsessi, mis põhineb mRNA molekulil, nimetatakse translatsiooniks. Valgu biosünteesi algstaadiumis, initsieerimisel, tuvastatakse tavaliselt metioniini koodon ribosoomi väikeses allüksuses, millele on lisatud metioniini transpordi RNA (tRNA), kasutades valgu initsiatsiooni tegureid. Pärast startkoodoni äratundmist ühineb suur alaühik väikese alaühikuga ja teine ​​etapp algab - pikenemine. Iga ribosoomi liikumine mRNA 5'-3'-otsast loetakse ühe koodoni abil, moodustades vesiniksidemeid mRNA kolme nukleotiidi (koodoni) ja selle transpordirNA komplementaarse antikoodoni vahel, millele vastav aminohape on kinnitatud. Peptiidsideme sünteesi katalüüsib ribosoomi RNA (rRNA), mis moodustab ribosoomi peptidüül-transferaasi keskuse. Ribosomaalne RNA katalüüsib peptiidsideme moodustumist kasvava peptiidi viimase aminohappe ja tRNA-ga seotud aminohappe vahel, asetades lämmastiku ja süsinikuaatomid asendisse, mis on soodne reaktsiooni kulgemiseks. Aminoatsüül-tRNA süntetaasi ensüümid kinnitavad oma tRNA-le aminohappeid. Tõlke kolmas ja viimane etapp, lõpetamine toimub siis, kui ribosoom jõuab stoppkoodonisse, mille järel hüdrolüüsivad valgu lõpp-faktorid valgu viimast tRNA-d, peatades selle sünteesi. Seega sünteesitakse ribosoomides alati valke N-C-otsast.

    Neribosomaalne süntees

    Madalamates seentes ja mõnedes bakterites on teada täiendav (mitte-ribosomaalne või multiensüümne) peptiidide biosünteesi meetod, tavaliselt väikese ja ebatavalise struktuuriga. Nende peptiidide, tavaliselt sekundaarsete metaboliitide, süntees viiakse läbi ilma ribosoomide otsese osalemiseta suure molekulmassiga valgu kompleksiga, nn HPC süntaasiga. HPC-süntaas koosneb tavaliselt mitmest domeenist või individuaalsest valgust, mis on seotud aminohapete valikuga, peptiidsideme moodustumisega, sünteesitud peptiidi vabanemisega. Mõnikord sisaldab domeen, mis on võimeline isomeerima L-aminohappeid (normaalne vorm) D-vormile [24] [25].

    Intratsellulaarne transport ja valkude sorteerimine

    Ribosoomide tsütoplasmas sünteesitud valgud peavad langema erinevatesse rakupiirkondadesse - tuumasse, mitokondritesse, endoplasmaatilisse retikulusse (EPR), Golgi aparaati, lüsosoomidesse jne, ning mõned valgud peavad sisenema rakuvälises keskkonnas. Konkreetse sektsiooni sisenemiseks peab valk omama kindlat märgist. Enamikul juhtudel on see märgis osa valgu enda (liiderpeptiidi või valgu signaaljärjestuse) aminohappejärjestusest. Mõningatel juhtudel toimivad märgistena valgu külge kinnitatud oligosahhariidid. Valkude transportimine EPR-i toimub sünteesimisel, kuna ribosoomid, mis sünteesivad valke EPR-i signaaljärjestusega, „istuvad” EPR-i membraanil olevate spetsiaalsete translokatsioonikompleksidega. Valgud sisenevad vesikulaarse transpordi kaudu EPR-st Golgi-seadmesse ja sealt lüsosoomidesse, välismembraanini või ekstratsellulaarsesse söötmesse. Proteiinid, millel on tuuma signaaljärjestus, sisenevad tuuma kaudu tuuma pooride kaudu. Valgud, millel on vastavad signaaljärjestused, sisenevad mitokondritesse ja kloroplastidesse spetsiifiliste valkude pooride translokaatorite kaudu koos chaperonidega.

    Proteiinide translatsioonijärgne modifitseerimine

    Pärast translatsiooni lõpetamist ja valgu vabastamist ribosoomist viiakse polüpeptiidahela aminohapped läbi mitmesuguste keemiliste modifikatsioonidega. Post-translatsioonilise modifikatsiooni näited on:

    • erinevate funktsionaalsete rühmade (atsetüül-, metüül- ja fosfaatrühmad) lisamine;
    • lipiidide ja süsivesinike lisamine;
    • standardse aminohappe muutmine mittestandardseteks (tsitrulliini moodustumine);
    • struktuuriliste muutuste teke (disulfiidsildade moodustumine tsüsteiinide vahel);
    • valgu osa eemaldamine nii alguses (signaaljärjestus) kui ka mõnel juhul keskel (insuliin);
    • väikeste valkude lisamine, mis mõjutavad valgu lagunemist (sumoüülimine ja ubikvitineerimine).

    Samal ajal võib modifikatsiooni tüüp olla nii universaalne (ubikvitiini monomeeridest koosnevate ahelate lisamine annab signaali selle proteiini lagunemisele proteasoomi poolt) ja spetsiifiline selle valgu suhtes [26]. Samal ajal võib sama valgu suhtes teha mitmeid muudatusi. Seega võivad histoonid (valgud, mis on osa kromatiinist eukarüootides) erinevatel tingimustel, läbida kuni 150 erinevat modifikatsiooni [27].

    Valkude funktsioonid kehas

    Nagu teised bioloogilised makromolekulid (polüsahhariidid, lipiidid) ja nukleiinhapped, on valgud kõigi elusorganismide vajalikud komponendid, nad osalevad enamikus raku elutähtsates protsessides. Valgud viivad läbi ainevahetust ja energia muundumist. Valgud on osa rakulistest struktuuridest - organellid, sekreteeritakse rakuvälistesse ruumidesse signaalide vahetamiseks rakkude vahel, toidu hüdrolüüs ja rakuliste ainete moodustumine.

    Tuleb märkida, et valkude klassifitseerimine vastavalt nende funktsioonile on üsna suvaline, sest eukarüootides võib sama valk täita mitmeid funktsioone. Sellise multifunktsionaalsuse hästi uuritud näide on lüsüül-tRNA-süntetaas, ensüüm aminoatsüül-tRNA süntetaaside klassist, mis mitte ainult ei lisa tRNA-le lüsiini, vaid reguleerib ka mitme geeni transkriptsiooni [28]. Paljud valkude funktsioonid toimivad nende ensümaatilise aktiivsuse tõttu. Seega on ensüümid müosiinmootori valk, proteiinkinaasi regulatiivsed valgud, naatrium-kaaliumadenosiini trifosfataasi transportvalk jne.

    Katalüütiline funktsioon

    Valkude kõige tuntum roll kehas on erinevate keemiliste reaktsioonide katalüüs. Ensüümid - spetsiifiliste katalüütiliste omadustega valkude rühm, st iga ensüüm katalüüsib ühte või mitut sarnast reaktsiooni. Ensüümid katalüüsivad komplekssete molekulide (katabolism) ja nende sünteesi (anaboolsus) lõhustumisreaktsioone, samuti DNA replikatsiooni ja parandamist ning malli RNA sünteesi. On teada mitu tuhat ensüümi; nende hulgas näiteks pepsiin lagundab seedetrakti valgud. Pärast translatsioonijärgset modifitseerimist lisavad või eemaldavad mõned ensüümid keemilisi rühmi teistel valkudel. Teada on umbes 4000 valkude poolt katalüüsitud reaktsiooni [29]. Reaktsiooni kiirenemine ensümaatilise katalüüsi tagajärjel on mõnikord tohutu: näiteks on orotati karboksülaasi ensüümi poolt katalüüsitud reaktsioon 10–17 korda kiirem kui katalüsaatorita (78 miljonit aastat ilma ensüümita, 18 millisekundit ensüümi osalusel) [30]. Molekule, mis ühendavad ensüümi ja muudavad reaktsiooni tulemusena, nimetatakse substraatideks.

    Kuigi ensüümid koosnevad tavaliselt sadadest aminohapetest, on vaid väike osa nendest interakteerunud substraadiga ja isegi vähem - keskmiselt 3-4 - aminohapet, mis paiknevad sageli teineteisest kaugel primaarses aminohappejärjestuses - on otseselt kaasatud katalüüsi [31]. Seda ensüümi osa, mis kinnitab substraati ja sisaldab katalüütilisi aminohappeid, nimetatakse ensüümi aktiivseks keskuseks.

    Struktuurifunktsioon

    Tsütoskeleti struktuursed valgud, mis on teatud liiki tugevdamine, annavad rakkudele ja paljudele organoididele kuju ja on seotud rakkude kuju muutmisega. Enamik struktuurseid valke on filamentsed: näiteks on aktiin ja tubuliini monomeerid globaalsed, lahustuvad valgud, kuid pärast polümerisatsiooni moodustavad nad pikad ahelad, mis moodustavad tsütoskeleti, võimaldades rakul säilitada kuju [32]. Kollageen ja elastiin on sidekoe (näiteks kõhre) intercellulaarse aine põhikomponendid ja juuksed, küüned, lindude suled ja mõned kestad koosnevad teistest struktuursetest proteiinidest.

    Kaitsefunktsioon

    Valkude kaitsefunktsioone on mitu:

    1. Füüsiline kaitse. Kollageen on sellega seotud - valk, mis moodustab sidekudede rakuliste ainete aluse (kaasa arvatud luud, kõhred, kõõlused ja naha sügavad kihid); keratiin, mis on aluseks sarvkilpidele, juustele, suledele, sarvedele ja teistele epidermise derivaatidele. Tavaliselt peetakse neid valke struktuurifunktsiooniga valkudeks. Selle valgu rühma näited on fibrinogeen ja trombiin [33], mis on seotud vere hüübimisega.
    2. Keemiline kaitse. Toksiinide sidumine valgumolekulidega võib tagada nende detoksikatsiooni. Maksa ensüümid, mis lagunevad mürgid või muundavad need lahustuvaks vormiks, on eriti olulised inimestel võõrutuseks, mis aitab kaasa nende kiirele eliminatsioonile kehast [34].
    3. Immuunsüsteemi kaitse. Vere ja teiste bioloogiliste vedelike moodustavad valgud on seotud organismi kaitsva reaktsiooniga nii patogeenide kahjustuste kui ka rünnakute suhtes. Komplemendisüsteemi ja antikehade (immunoglobuliinid) valgud kuuluvad teise valgu rühma; nad neutraliseerivad baktereid, viiruseid või võõrvalke. Kohanduva immuunsüsteemi moodustavad antikehad ühendavad organismi võõra antigeeni ja neutraliseerivad need, suunates need hävitamiskohtadesse. Antikehi võib sekreteerida ekstratsellulaarsesse ruumi või fikseerida spetsiaalsete B-lümfotsüütide membraanidesse, mida nimetatakse plasma rakkudeks [35]. Kuigi ensüümidel on substraadile piiratud afiinsus, kuna liiga tugev kleepumine substraadile võib mõjutada katalüüsitud reaktsiooni, ei ole antikehade resistentsus antigeeni suhtes piiratud [36].

    Regulatiivne funktsioon

    Paljusid rakkude sees olevaid protsesse reguleerivad valgumolekulid, mis ei ole raku energiaallikas ega ehitusmaterjal. Need valgud reguleerivad transkriptsiooni, translatsiooni, splaissimist, samuti teiste valkude ja teiste aktiivsust.. Valkude regulatiivne funktsioon viiakse läbi kas ensümaatilise aktiivsuse (näiteks proteiinkinaasi) või teiste molekulidega spetsiifilise seondumise kaudu, mõjutades tavaliselt nende molekulide koostoimet ensüümid.

    Seega määratakse geeni transkriptsioon transkriptsioonifaktorite - aktivaatorvalkude ja repressorvalkude - lisamisega geenide regulatiivsetele järjestustele. Tõlke tasandil reguleerib paljude mRNA-de lugemist ka valgutegurite lisamine [37] ning RNA ja valkude lagunemist teostavad ka spetsiaalsed valgukompleksid [38]. Intratsellulaarsete protsesside reguleerimisel mängib kõige olulisemat rolli proteiinkinaasid - ensüümid, mis aktiveerivad või inhibeerivad teiste valkude aktiivsust, kinnitades neile fosfaadirühmi.

    Signaliseerimise funktsioon

    Valkude signaalifunktsioon on valkude võime toimida signaalainetena, edastades signaale rakkude, kudede, organite ja erinevate organismide vahel. Sageli kombineeritakse signalisatsioonifunktsioon reguleerimisfunktsiooniga, kuna paljud intratsellulaarsed reguleerivad valgud edastavad ka signaale.

    Signaalifunktsiooni teostavad valgu hormoonid, tsütokiinid, kasvufaktorid jne.

    Hormoonid kannavad verd. Enamik loomseid hormone on valke või peptiide. Hormooni seondumine retseptoriga on signaal, mis käivitab rakus vastuse. Hormonid reguleerivad ainete kontsentratsiooni veres ja rakkudes, kasvu, paljunemist ja muid protsesse. Selliste valkude näiteks on insuliin, mis reguleerib glükoosi kontsentratsiooni veres.

    Rakud interakteeruvad üksteisega rakuvälise aine kaudu edastatavate signaalvalkude abil. Selliste valkude hulka kuuluvad näiteks tsütokiinid ja kasvufaktorid.

    Tsütokiinid on väikesed peptiidinformatsiooni molekulid. Nad reguleerivad rakkude vahelisi koostoimeid, määravad nende ellujäämise, stimuleerivad või pärsivad kasvu, diferentseerumist, funktsionaalset aktiivsust ja apoptoosi ning tagavad immuunsüsteemi, endokriinsete ja närvisüsteemide tegevuse koordineerimise. Tsütokiinide näide võib olla kasvaja nekroosifaktoriks, mis edastab keha rakkude vahel põletiku signaale [39].

    Transpordi funktsioon

    Väikeste molekulide transpordis osalevatel lahustuvatel valkudel peaks olema kõrge afiinsus (afiinsus) substraadi suhtes, kui see on kõrge kontsentratsiooniga, ja seda on lihtne vabastada aluspinna madala kontsentratsiooniga kohtades. Transpordivalkude näide on hemoglobiin, mis transpordib hapnikku kopsudest teistesse kudedesse ja süsinikdioksiidi kudedest kopsudesse, samuti valke, mis on homoloogsed kõigis elusorganismide riikides [40].

    Mõned membraanvalgud osalevad väikeste molekulide transportimisel läbi rakumembraani, muutes selle läbilaskvust. Membraani lipiidikomponent on veekindel (hüdrofoobne), mis takistab polaarsete või laetud (ioonide) molekulide difusiooni. Membraanide transpordi valke saab jagada kanali valkudeks ja kandjavalkudeks. Kanalivalgud sisaldavad sisemisi veega täidetud poore, mis võimaldavad ioonidel (läbi ioonikanalite) või veemolekulide (läbi akvaporiinvalkude) liikuda läbi membraani. Paljud ioonikanalid on spetsialiseerunud ainult ühe iooni transportimisele; näiteks eristavad kaaliumi- ja naatriumikanalid neid sarnaseid ioone sageli ja läbivad ainult ühe neist [41]. Kandjavalgud seostuvad, nagu ensüümid, iga transporditav molekul või ioon ja erinevalt kanalitest võivad aktiivse transpordi teostada ATP energia abil. "Raku võimsus" - ATP süntaas, mis teostab ATP sünteesi läbi prootonigradiendi, võib olla omistatud ka membraanide transpordiproteiinidele [42].

    Valkude varuvõimalus

    Sellised valgud hõlmavad nn reservvalke, mida säilitatakse energia ja aine allikana taimede seemnetes ja loomade munades; Kolmanda taseme munarakkude (ovalbumiini) ja peamise piimavalgu (kaseiini) valgud on samuti peamiselt toitumisfunktsioon. Aminohapete allikana kasutatakse kehas mitmeid teisi valke, mis omakorda on ainevahetusprotsesse reguleerivate bioloogiliselt aktiivsete ainete eelkäijad.

    Retseptori funktsioon

    Valguretseptorid võivad paikneda tsütoplasmas või sisestada rakumembraani. Retseptorimolekuli üks osa tajub signaali, mida kõige sagedamini teenindab keemiline aine, ja mõnel juhul valgust, mehaanilist toimet (näiteks venitamist) ja teisi stiimuleid. Kui signaali rakendatakse molekuli konkreetsele osale, retseptori valk, toimub selle konformatsioonilised muutused. Selle tulemusena muutub molekuli teise osa konformatsioon, mis edastab signaali teistele rakulistele komponentidele. On mitmeid signaali ülekandemehhanisme. Mõned retseptorid katalüüsivad teatud keemilist reaktsiooni; teised on ioonkanalid, mis avavad või sulgevad signaaliga; teised seonduvad spetsiifiliselt rakusiseste vahendavate molekulidega. Membraaniretseptorite puhul on molekuli osa, mis seondub signaalimolekuliga, raku pinnal ja signaalit edastav domeen on sees [43].

    Mootori (mootori) funktsioon

    Terve klassi motoorseid valke tagab keha liikumine, näiteks lihaste kokkutõmbumine, kaasa arvatud liikumine (müosiin), rakkude liikumine kehas (näiteks leukotsüütide amooboidliikumine), ripsmete ja lipu liikumine ning aktiivne ja suunatud intratsellulaarne transport (kinesiin, dyneiin). Dineiinid ja kinesiinid transpordivad molekule koos mikrotuubulitega, kasutades ATP hüdrolüüsi kui energiaallikat. Dyneiin kannab molekule ja organoide raku perifeersetest osadest tsentrosoomi suunas, kinesiinid vastupidises suunas [44] [45]. Dyneiny vastutab ka ripsmete ja flagella eukarüootide liikumise eest. Müosiini tsütoplasmaatilised variandid võivad molekulide ja organoidide transportimisel osaleda mikrokiudude kaudu.

    Valgud ainevahetuses

    Enamik mikroorganisme ja taimi võib sünteesida 20 standardset aminohapet, samuti täiendavaid (mittestandardseid) aminohappeid, näiteks tsitruliini. Aga kui aminohapped on keskkonnas, säilitavad isegi mikroorganismid energiat, kandes aminohappeid rakkudesse ja lülitades välja nende biosünteetilised radad [46].

    Aminohappeid, mida loomad ei saa sünteesida, nimetatakse olulisteks. Loomadel puuduvad biosünteesiradade peamised ensüümid, näiteks aspartaadi kinaas, mis katalüüsib lüsiini, metioniini ja treoniini moodustumise esimest sammu aspartaadist.

    Loomad saavad peamiselt toiduainetes sisalduvate valkude aminohappeid. Valgud hävitatakse seedimise ajal, mis algab tavaliselt valgu denatureerimisega, asetades selle happelisse keskkonda ja hüdrolüüsides ensüümidega, mida nimetatakse proteaasideks. Mõningaid lagundamise tulemusena saadud aminohappeid kasutatakse keha valkude sünteesiks ja ülejäänud muundatakse glükoosiks glükoneogeneesi protsessis või kasutatakse Krebsi tsüklis. Valgu kasutamine energiaallikana on eriti oluline tühja kõhu tingimustes, kui keha enda valgud, eriti lihased, on energiaallikana [47]. Aminohapped on ka olulised lämmastiku allikad organismi toitumises.

    Inimestel ei ole ühtseid norme proteiini tarbimiseks. Paksusoole mikrofloora sünteesib aminohappeid, mida ei võeta arvesse valgu normide ettevalmistamisel.

    Valgu biofüüsika

    Valgu füüsikalised omadused on väga keerulised. Valgu hüpotees kui tellitud "kristallilaadne süsteem" - "aperiodiline kristall" [48] [49] - on röntgenanalüüsiga (kuni 1 angstromi lahutusvõime) [50], kõrge pakendustihedusega [51], koostöövõimega denaturatsioon [52] ja muud faktid [53] [54].

    Katsed neutroni hajumise [55], Mössbaueri spektroskoopia [56] [57] [58] [59] ja Rayleigh'i hajutamisega Mössbaueri kiirguses [ 60] [61] [62] [63].

    Uuringu meetodid

    Sedimentatsiooni analüüs (tsentrifuugimine) võimaldab jagada valke suuruse järgi, eristades valke nende settekonstantide väärtusega, mida mõõdetakse sweatbergis (S).

    Valgusisalduse määramiseks proovis kasutatakse mitmeid meetodeid: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
    Up